Полипротеин Gag – это основной структурный белок вируса иммунодефицита человека (ВИЧ). Он ответственен за сборку новых вирусных частиц в инфицированной клетке. Данный процесс происходит на плазматической мембране клетки и, во многом, регулируется взаимодействиями Gag с липидным матриксом клеточной мембраны. В настоящей работе с помощью метода компенсации внутримембранного поля и электрокинетических измерений дзета-потенциала в суспензии липосом нами было изучено связывание немиристоилированого полипротеина Gag ВИЧ с модельными липидными мембранами. Для количественной оценки аффинности белка к заряженным и незаряженным липидным бислоям были получены изотермы адсорбции Gag и вычислены константы связывания. Показано, что данный белок способен взаимодействовать с обоими типами мембран примерно с одинаковыми истинными константами связывания (KPC = 8 × 106 М–1 и KPS = 3 × 106 М–1). Однако присутствие в липидном бислое анионного липида фосфатидилсерина значительно усиливает адсорбцию белка на мембране за счет дополнительного влияния создаваемого им поверхностного скачка потенциала вблизи мембраны (KPSэфф = 37.2 × 106 М–1). Таким образом, взаимодействие Gag с мембранами определяется, скорее, гидрофобными взаимодействиями и площадью, приходящейся на одну липидную молекулу, в то время как наличие отрицательного поверхностного заряда лишь увеличивает концентрацию положительно заряженного белка вблизи мембраны.
Индексирование
Scopus
Crossref
Higher Attestation Commission
At the Ministry of Education and Science of the Russian Federation