Полипротеин Gag – это основной структурный белок вируса иммунодефицита человека (ВИЧ). Он ответственен за сборку новых вирусных частиц в инфицированной клетке. Данный процесс происходит на плазматической мембране клетки и, во многом, регулируется взаимодействиями Gag с липидным матриксом клеточной мембраны. В настоящей работе с помощью метода компенсации внутримембранного поля и электрокинетических измерений дзета-потенциала в суспензии липосом нами было изучено связывание немиристоилированого полипротеина Gag ВИЧ с модельными липидными мембранами. Для количественной оценки аффинности белка к заряженным и незаряженным липидным бислоям были получены изотермы адсорбции Gag и вычислены константы связывания. Показано, что данный белок способен взаимодействовать с обоими типами мембран примерно с одинаковыми истинными константами связывания (KPC = 8 × 106 М–1 и KPS = 3 × 106 М–1). Однако присутствие в липидном бислое анионного липида фосфатидилсерина значительно усиливает адсорбцию белка на мембране за счет дополнительного влияния создаваемого им поверхностного скачка потенциала вблизи мембраны (KPSэфф = 37.2 × 106 М–1). Таким образом, взаимодействие Gag с мембранами определяется, скорее, гидрофобными взаимодействиями и площадью, приходящейся на одну липидную молекулу, в то время как наличие отрицательного поверхностного заряда лишь увеличивает концентрацию положительно заряженного белка вблизи мембраны.
Индексирование
Scopus
Crossref
Высшая аттестационная комиссия
При Министерстве образования и науки Российской Федерации